Структура «перевернутого» родопсина

Ученые из МФТИ совместно с иностранными коллегами одними из первых в мире раскрыли и изучили структуру высокого разрешения белка из нового семейства гелиородопсинов. В свое время открытие канальных родопсинов привело к появлению оптогенетики — методики управления нервными или мышечными клетками в живом организме с помощью света. Работа опубликована в высокоцитируемом научном журнале PNAS.

Рисунок. Левая часть: димер гелиородопсина 48С12 в мембране (серые диски); правая часть: карты электронной плотности высокого качества определяют наличие аниона ацетата в активном центре гелиородопсина 48С12. Предоставлено авторами исследования.
Рисунок. Левая часть: димер гелиородопсина 48С12 в мембране (серые диски); правая часть: карты электронной плотности высокого качества определяют наличие аниона ацетата в активном центре гелиородопсина 48С12. Предоставлено авторами исследования.

Кирилл Ковалёв, один из первых авторов работы, аспирант МФТИ, говорит: «Гелиородопсины — необычные белки. Полученные нами структуры высокого разрешения продемонстрировали как их уникальную глобальную архитектуру, так и детали внутреннего устройства и взаимодействий между ключевыми аминокислотными остатками».

В своей работе ученые смогли проанализировать структуру белка 48C12 в двух состояниях и сравнить ее со структурами других микробных родопсинов. Так, было показано, что внутри белка, в его цитоплазматической части, находится большая полость, заполненная большим количеством молекул воды. В одном из полученных состояний белка в полости была обнаружена молекула ацетата. Таким образом, полость может играть роль «активного центра» белка, в котором происходит связывание субстрата, такого как нитрат или карбонат. Несмотря на это предположение авторов, функция и биологическая роль гелиородопсинов остается неизвестной.

Валентин Горделий, научный координатор Центра исследований молекулярных механизмов старения и возрастных заболеваний МФТИ, поясняет: «Столь необычная структура белка и его свойства позволяют нам предположить энзиматическую функцию гелиородопсинов. Кроме того, наша работа показала, что среди этого семейства могут быть выделены группы белков с различными функциями».

Таким образом, ученые расшифровали структуру гелиородопсина 48С12 и показали принципиальное отличие от других микробных родопсинов. Результаты работы открывают новые возможности для дальнейшего изучения гелиородопсинов.

Работа была поддержана Российским научным фондом и Российским фондом фундаментальных исследований.

264 views·18 shares