Типы ферментов

Ферменты (от лат. fermentum — брожение, закваска) — специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах.

Известно более 20000 различных ферментов, из которых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии.

Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д. Самнером в 1926 г.

Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях.

По первой в истории изучения ферментов классификации их делили на две группы:

• гидролазы, ускоряющие гидролитические реакции;

• десмолазы, ускоряющие реакции негидролитического распада.

Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы.

• Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях;

• Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной;

• Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции.

Одновременно развивалось направление, где в основу классификации ферментов был положен тип реакции, подвергающейся каталитическому воздействию. Это направление в классификации ферментов оказалось наиболее плодотворным, так как объединяло ферменты в группы не по надуманным, формальным признакам, а по типу важнейших биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности любого организма. По этому принципу все ферменты делят на 6 классов.

• Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления;

• Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков;

• Гидролазы — ускоряют реакции гидролитического распада;

• Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи);

• Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы;

• Лигазы — ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.

Эти классы и положены в основу новой научной классификации ферментов.

К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие реакции окисления — восстановления.

В класс трансфераз входят ферменты, ускоряющие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков от одного соединения к другому. Это один из наиболее обширных классов: он насчитывает около 500 индивидуальных ферментов.

Уреаза была одним из первых белков-ферментов, полученным в кристаллическом состоянии. Это однокомпонентный фермент, молекула его глобулярна и состоит из 8 равных субъединиц. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NН3 и СO2.

Характерные черты действия ферментов класса лигаз (синтетаз) выявлены совсем недавно в связи со значительными успехами в изучении механизма синтеза жиров, белков и углеводов. Главная их особенность — сопряженность синтеза с распадом веществ, способных поставлять энергию для осуществления биосинтетического процесса.