Свойства ферментов

Ферменты или энзимы — обычно белковые молекулы или молекулы РНК или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах.

Термолабильность

Термолабильность — утрата иммуногенных свойств в результате воздействия температуры отличной от нормы.

Ферменты — термолабильные вещества, чувствительные к изменению температуры. Температура, при которой каталитическая активность максимальна, называют температурным оптимумом.

Температурный оптимум большинства ферментов животного происхождения ле­жит в интервале 40-50°C, а растительного — 50-60°C. При повышении температуры вы­ше температурного оптимума активность фермента снижается вплоть до исчезновения. Снижение активности ферментов связана с разрушением третичной структуры апофермента и разобщением групп активного центра. В результате субстрат не может связаться с активным центром фермента.

Активный центр — это особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность.

Влияние рН среды

На активность фермента оказывает влия­ние концентрация ионов водорода. Для каждого фермента существует свое оптимальное значение рН, при котором его активность макси­мальна. Отклонение значения рН от оптимального вызывает понижение активности фермента вплоть до его полной инактивации.

Специфичность

Она заключается в том, что каждый фермент может катализировать одну или несколько близких по своей природе реакций.

Еще в 1890 г. Эмиль Фишер предсказал, что «фермент должен подходить субстрату, как ключ к замку». Это означает, что фермент может катализировать превращение субстрата, если имеет место соответствие пространственных конфигураций формы молекулы субстрата активному центру фермента. Такое соответствие часто называют сродством.

Однако значительно позднее Д. Кошланд высказал идею об индуцированном соответствии пространственных конфигураций активного центра фермента субстрату, что впоследствии подтвердилось. При связывании субстрата происходит изменение формы фермента. Активный центр фермента только после присоединения субстрата становится комплементарным ему по форме.

Специфичность ферментов условно подразделяют на:

• относительную специфичность — ею обладают ферменты, которые действуют на соединения, имеющие определенный тип связей. Напри­мер, протеиназы действуют на пептидную группу. Это ферменты широ­кого спектра действия.

• групповая специфичность — характерна для ферментов, которые действуют на субстраты, имеющие одинаковый тип связи и одну из функциональных группировок.

• абсолютная специфичность — ею обладают ферменты, действующие только на один субстрат с вполне определенной структурой. К ферментам, обладающим абсолютной специфичностью относятся уреаза, катализирующая превращение карбамида (мочевины) до углекислого газа и воды, ацетилхолинэстераза и др.